Мембранные белки, связанные с липидами. Структуры, формируемые плазмолеммой Механизм синтеза небелковых веществ

Представляют собой тельца, ограниченные билипидной мембраной и содержащие электронноплотный матрикс, состоящий из набора

гидролитических белков-ферментов (более тридцати видов гидролаз), способных расщеплять любые полимерные соединения (белки, жиры, углеводы), их комплексы на мономерные фрагменты.

Функция лизосом - обеспечение внутриклеточного пищеварения, т. е. расщепление как экзогенных, так и эндогенных биополимерных веществ.

Классификация лизосом:

1) первичные лизосомы - электронно-плотные тельца;

2) вторичные лизосомы - фаголизосомы, в том числе аутофаголизосомы;

3) третичные лизосомы или остаточные тельца.

Истинными лизосомами называют мелкие электронноплотные тельца, образующиеся в пластинчатом комплексе. Пищеварительная функция лизосом начинается только после слияния с фагосомой (фагоцитируемое вещество, окруженное билипидной мембраной) и образования фаголизосомы, в которой смешиваются фагоцитируемый материал и лизосомальные ферменты. После этого начинается расщепление биополимерных соединений фагоцитированного материала на мономеры - аминокислоты, сахара. Эти молекулы свободно проникают через мембрану фаголизосомы в гиалоплазму и затем утилизируются клеткой - идут на образование энергии или построение новых внутриклеточных макромолекулярных соединений. Некоторые соединения не могут быть расщеплены ферментами лизосомы и поэтому выводятся из клетки в неизмененном виде при помощи экзоцитоза (процесс обратный фагоцитозу). Вещества липидной природы практически не расщепляются ферментами, а накапливаются и уплотняются в фаголизосоме. Данные образования были названы третичными лизосомами (или остаточными тельцами).

В процессе фагоцитоза и экзоцитоза осуществляется рециркуляция мембран в клетке: при фагоцитозе часть плазмолеммы отшнуровывается и образует оболочку фагосомы, при экзоцитозе эта оболочка вновь встраивается в плазмолемму. Поврежденные, измененные или устаревшие собственные органеллы клетки утилизируются ею по механизму внутриклеточного фагоцитоза с помощью лизосом. Вначале эти органеллы окружаются билипидной мембраной, и образуется вакуоль - аутофагосома. Затем с ней сливается одна или несколько лизосом, и образуется аутофаголизосома, в которой осуществляеся гидролитическое расщепление биополимерных веществ, как и в фаголизосоме.

Пероксисомы

Пероксисомы - микротельца цитоплазмы (0,1-1,5 мкм), сходные по строению с лизосомами, однако отличаются от них тем, что в их матриксе содержатся кристаллоподобные структуры, а среди белков-ферментов содержится каталаза, разрушающая перекись водорода , образующуюся при окислении аминокислот.

СИСТЕМА ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ ЦИСТЕРН, РАЗНОВИДНОСТИ. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ КОНВЕЙЕР СИНТЕЗА БЕЛКОВ, ЖИРОВ И УГЛЕВОДОВ: КОМПОНЕНТЫ, ЗНАЧЕНИЕ.

Система внутриклеточных цистерн, в которых накапливаются вещества, синтезированные клеткой, носит название комплекса (аппарата) Гольджи. Комплекс Гольджи представляет собой скопление цистерн, собранными в небольшой зоне. Отдельная зона скопления этих цистерн называется диктиосомой. Цистерны располагаются в виде стопки. Между стопками располагаются тонкие прослойки гиалоплазмы. В центре мембраны цистерн сближены, а на периферии могут иметь расширения (ампулы). Кроме плотно расположенных плоских цистерн в зоне аппарата Гольджи наблюдается множество вакуолей. Мелкие вакуоли отшнуровываются от расширений на краях плоских цистерн. Принято различать в зоне диктиосомы проксимальный, или формирующийся цис-участок и дистальный, или зрелый, транс-участок. В секретирующих клетках аппарат Гольджи обычно поляризован: с одной стороны мембранные мешочки непрерывно образуются, а с другой – отшнуровываются в виде пузырьков. Цистерны аппарата Гольджи связаны с канальцами ЭПР.

Внутриклеточный конвейер :

рибосома- эндоплазматическая сеть - комплекс Гольджи

ЯДРО КЛЕТКИ: МИКРОСКОПИЧЕСКОЕ, УЛЬТРАМИКРОСКОПИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ИНТЕРНФАЗНОГО ЯДРА.

Ядро является важнейшим компонентом клетки, содержащим ее генетический аппарат.

Функции ядра:

1 хранение генетической информации (в молекулах ДНК, находящихся в хромосомах);

2 реализацию генетической информации, контролирующей осуществление разнообразных процессов в клетке - от синтетических до запрограммированной гибели (апоптоза);

3 воспроизведение и передачу генетической информации (при делении клетки).

Обычно в клетке имеется только одно ядро, однако встречаются многоядерные клетки, которые образуются вследствие деления клеток, не сопровождающегося цитотомией, или слияния нескольких одноядерных клеток (последние правильнее называть симпластами).

Форма ядра различных клеток неодинакова: встречаются клетки с округлым, овальным, бобовидным, палочковидным, многолопастным, сегментированным ядром; нередко на поверхности ядра имеются вдавле-ния. Чаще всего форма ядра в целом соответствует форме клетки: оно обычно сферическое в клетках округлой или кубической формы, вытянутое или эллипсоидное в призматических клетках, уплощенное -в плоских.

Расположение ядра варьирует в разных клетках; оно может лежать в центре клетки (в клетках округлой, плоской, кубической или вытянутой формы), у ее базального полюса (в клетках призматической формы) или на периферии (например, в жировых клетках).

Величина ядра относительно постоянна для каждого типа клеток, однако она может меняться в определенных пределах, увеличиваясь при усилении функциональной активности клетки и уменьшаясь при ее угнетении.

Компоненты ядра. В ядре неделящейся (интерфазной) клетки выявляются кариолемма (ядерная оболочка), хроматин, ядрышко и кариоплазма (ядерный сок). Как будет видно из дальнейшего изложения ,

хроматин и ядрышко представляют собой не самостоятельные компоненты ядра, а являются морфологическим отражением хромосом, присутствующих в интерфазном ядре, но не выявляемых в качестве отдельных образований.

Ядерная оболочка

Ядерная оболочка (кариолемма) на светооптическом уровне практически не определяется; под электронным микроскопом обнаруживается, что она состоит из двух мембран - наружной и внутренней, - разделенных полостью шириной 15-40 им (перинуклеарным пространством) и смыкающихся в области ядерных пор.

Наружная мембрана составляет единое целое с мембранами грЭПС - на ее поверхности имеются рибосомы, а перинуклеарное пространство соответствует полости цистерн грЭПС и может содержать синтезированный материал. Со стороны цитоплазмы наружная мембрана окружена рыхлой сетью промежуточных (виментиновых) филаментов .

Внутренняя мембрана - гладкая, ее интегральные белки связаны с ядерной пластинкой - ламиной - слоем толщиной 80-300 нм, состоящим из переплетенных промежуточных филаментов (ламинов), образующих кариоскелет. Ламина играет очень важную роль в: (1) поддержании формы ядра; (2) упорядоченной укладке хроматина; (3) структурной организации паровых комплексов; (4) формировании кариолеммы при делении клеток.

Ядерные поры занимают 3-35% поверхности ядерной оболочки. Они более многочисленны в ядрах интенсивно функционирующих клеток и отсутствуют в ядрах спермиев. Поры (см. рис. 3-19) содержат два параллельных кольца (по одному с каждой поверхности кариолеммы) диаметром 80 нм, которые образованы 8 белковыми гранулами. От этих гранул к центру сходятся фибриллы, формируйте перегородку (диафрагму) толщиной около 5 нм, в середине которой лежит центральная гранула (по некоторым представлениям, это - транспортируемая через пору субъединица рибосомы). Совокупность структур, связанных с ядерной порой, называется комплексом ядерной поры. Последний образует водный канал диаметром 9 нм, по которому движутся мелкие водорастворимые молекулы и ионы. Гранулы поровых комплексов структурно связаны с белками ядерной ламины, которая участвует в их организации.

Ядерная оболочка в клетках животных и человека содержит до 2000-4000 поровых комплексов. В ядро из цитоплазмы через них поступают синтезированные белки, в обратном направлении переносятся молекулы РНК и субъединицы рибосом.

Функции комплекса ядерной поры:

1. Обеспечение регуляции избирательного транспорта веществ между цитоплазмой и ядром.

2. Активный перенос в ядро белков, имеющих особую маркировку в виде так называемой последовательности ядерной локализации -Nuclear Localization Sequence (NLS), распознаваемой рецепторами NLS (в комплексе поры).

3. Перенос в цитоплазму субъединиц рибосом, которые, однако, слишком велики для свободного прохождения пор; их транспорт, вероятно, сопровождается изменением конформации перового комплекса.

Хроматин

Хроматин (от греч. chroma - краска) мелкие зернышки и глыбки материала, который обнаруживается в ядре клеток и окрашивается основными красителями. Хроматин состоит из комплекса ДНК и белка и соответствует хромосомам, которые в интерфазном ядре представлены длинными, тонкими перекрученными нитями и неразличимы как индивидуальные структуры. Выраженность спирализации каждой из хромосом неодинакова по их длине. Различают два вида хроматина - эухроматин и гетерохроматин.

Эухроматин соответствует сегментам хромосом, которые деспирализованы и открыты для транскрипции. Эти сегменты не окрашиваются и не видны в световой микроскоп.

Гетерохроматин соответствует конденсированным, плотно скрученным сегментам хромосом (что делает их недоступными для транскрипции). Он интенсивно окрашивается основными красителями, и в световом микроскопе имеет вид гранул.

Таким образом, по морфологическим признакам ядра (соотношению содержания эу- и гетерохроматина) можно оценить активность процессов транскрипции , а, следовательно, синтетической функции клетки. При ее повышении это соотношение изменяется в пользу эухроматина, при снижении - нарастает содержание гетерохроматина. При полном подавлении функции ядра (например, в поврежденных и гибнущих клетках, при ороговении эпителиальных клеток эпидермиса - кератиноцитов, при образовании ретикулоцитов крови) оно уменьшается в размерах, содержит только гетерохроматин и окрашивается основными красителями интенсивно и равномерно. Такое явление называется кариопикнозом (от греч. karyon - ядро и pyknosis - уплотнение).

Распределение гетерохроматина (топография его частиц в ядре) и соотношение содержания эу- и гетерохроматина характерны для клеток каждого типа, что позволяет осуществлять их идентификацию

как визуально, так и с помощью автоматических анализаторов изображения. Вместе с тем, имеются определенные общие закономерности распределения гетерохроматина в ядре: его скопления располагаются под кариолеммой, прерываясь в области пор (что обусловлено его связью с ламиной) и вокруг ядрышка (перинуклеолярный гетерохроматин), более мелкие глыбки разбросаны по всему ядру.

Тельце Барра - скопление гетерохроматина, соответствующее одной Х-хромосоме у особей женского пола, которая в интерфазе плотно скручена и неактивна. В большинстве клеток оно лежит у кариолеммы, а в гранулоцитах крови имеет вид маленькой добавочной дольки ядра ("барабанной палочки"). Выявление тельца Барра (обычно в эпителиальных клетках слизистой оболочки полости рта) используется как диагностический тест для определения генетического пола (обязателен, в частности, для женщин, участвующих в Олимпийских Играх).

Упаковка хроматина в ядре. В деконденсированном состоянии длина одной молекулы (двойной спирали) ДНК, образующей каждую хромосому, равна в среднем, около 5 см, а общая длина молекул ДНК всех хромосом в ядре (диаметром около 10 мкм) составляет более 2 м (что сравнимо с укладкой нити длиной 20 км в теннисный мячик диаметром около 10 см), а в S-период интерфазы - более 4 м. Конкретные механизмы, препятствующие спутыванию этих нитей во время транскрипции и репликации, остаются нераскрытыми, однако очевидна необходимость компактной упаковки молекул ДНК, В клеточном ядре это осуществляется благодаря их связи со специальными основными (гистоновыми) белками. Компактная упаковка ДНК в ядре обеспечивает:

(1) упорядоченное расположение очень длинных молекул ДНК в небольшом объеме ядра;

(2) функциональный контроль активности генов (вследствие влияния характера упаковки на активность отдельных участков генома.

Уровни упаковки хроматина (рис. 3-20). Начальный уровень упаковки хроматина, обеспечивающий образование нуклеосомной нити диаметром 11 нм, обусловлен намоткой двойной нити ДНК (диаметром 2 нм) на блоки дисковидной формы из 8 гистоновых молекул (нуклеосомы). Нуклеосомы разделены короткими участками свободной ДНК. Второй уровень упаковки также обусловлен гистонами и приводит к скручиванию нуклеосомной нити с формированием хроматиновой фибриллы диаметром 30 нм. В интерфазе хромосомы образованы хроматиновыми фибриллами, причем каждая хроматида состоит из одной фибриллы. При дальнейшей упаковке хроматиновые фибриллы образуют петли (петельные домены) диаметром 300 нм, каждый из которых соответствует одному или нескольким генам, а те, в свою очередь, в результате еще более компактной укладки, формируют участки конденсированных хромосом, которые выявляются лишь при делении клеток.
В хроматине ДНК связана помимо гистонов также и с негистоновыми белками, которые регулируют активность генов. Вместе с тем, и гистоны, ограничивая доступность ДНК для других ДНК-связывзающих белков, могут участвовать в регуляции активности генов.

Функция хранения генетической информации в ядре в неизмененном виде имеет исключительно важное значение для нормальной жизнедеятельности клетки и всего организма. Подсчитано, что при репликации ДНК и в результате ее повреждений внешними факторами в каждой клетке человека ежегодно происходят изменения 6 нуклеотидов. Возникшие повреждения молекул ДНК могут исправляться в результате процесса репарации или путем замещения после распознавания и маркировки соответствующего участка.

В случае невозможности репарации ДНК при слишком значительных повреждениях включается механизм запрограммированной гибели клетки (см. ниже). В этой ситуации "поведение" клетки можно оценить как своего рода "альтруистическое самоубийство": ценой своей гибели она спасает организм от возможных негативных последствий репликации и амплификации поврежденного генетического материала.

Способность к репарации ДНК у взрослого человека снижается примерно на 1% с каждым годом. Это снижение может отчасти объяснить, почему старение является фактором риска развития злокачественных заболеваний. Нарушения процессов репарации ДНК характерно для ряда наследственных болезней, при которых резко повышены как чувствительность к повреждающим факторам, так и частота развития злокачественных новообразований.

Функция реализации генетической информации в интерфазном ядре осуществляется непрерывно благодаря процессам транскрипции. Геном млекопитающих содержит около ЗхЮ 9 нуклеотидов, однако не более 1% его объема кодирует важные белки и принимает участие в регуляции их синтеза. Функции основной некодирующей части генома неизвестны.

При транскрипции ДНК образуется очень крупная молекула РНК (первичный транскрипт), которая связывается с ядерными белками с образованием рибонуклеопротеинов (РНП). В первичном РНК-транскрипте (как и в матричной ДНК) имеются дискретные значащие последовательности нуклеотидов (экзоны), разделенные длинными некодирующими вставками (нитронами). Процессинг РНК-транскрипта включает отщепление нитронов и стыковку экзонов - сплайсинг (от англ, splicing - сращивание). При этом очень крупная молекула РНК превращается в достаточно мелкие молекулы иРНК, отделяющиеся от связанных с ними белков при переносе в цитоплазму.Лизосомы: строение, значение. Аппарат внутриклеточного переваривания.

Лизосомы (ранее называемые вторичными лизосомами) - органеллы, активно участвующие в завершающих этапах процесса внутриклеточного переваривания захваченных клеткой макромолекул посредством широкого спектра литических ферментов при низких значениях рН (5.0 и ниже). Они формируются с участием поздних эндосом. Диаметр лизосом обычно составляет 0.5-2 мкм, а их форма и структура могут существенно варьировать в зависимости от характера перевариваемого материала. Как и в случае гидролазных пузырьков, они достоверно идентифицируются только на основании выявления в них гидролитических ферментов. Название отдельных видов лизосом основано на наличии в их просвете морфологически распознаваемого материала;

в его отсутствие используется общий термин лизосома. После переваривания содержимого лизосомы образующиеся низкомолекулярные вещества диффундируют через ее мембрану в гиалоплазму.

1) Фаголизосома формируется путем слияния поздней эндосомы или лизосомы с фагосомой, называемой также гетерофагосомой (от греч. heteros - другой, phagein - поедать и soma - тело) - мембранного пузырька, содержащего материал, захваченный клеткой извне и подлежащий внутриклеточному перевариванию; процесс разрушения этого материала называется гетерофагией;

2) Аутофаголизосома образуется при слиянии поздней эндосомы или лизосомы с аутофагосомой (от греч. autos - сам, phagein - поедать и soma - тело) - мембранным пузырьком, содержащим собственные компоненты клетки, подлежащие разрушению. Процесс переваривания этого материала называют аутофагией, Источником мембраны, окружающей клеточные компоненты, служит грЭПС.

3) Мультивезикулярное тельце (от лат. multi - много и vesicula -пузырек) представляет собой крупную (диаметром 200-800 нм) сферическую окруженную мембраной вакуоль, содержащую мелкие (40-80 нм) пузырьки, погруженные с светлый или умеренно плотный матрикс. Оно образуются в результате слияния ранних эндосом с поздней, причем мелкие пузырьки формируются, вероятно, путем отпочковывания внутрь от мембраны вакуоли. Матрикс тельца содержит литические ферменты и, очевидно, обеспечивает постепенное разрушение внутренних пузырьков.

4) Остаточные тельца - лизосомы, содержащие непереваренный материал, которые могут длительно находиться в цитоплазме или выделять свое содержимое за пределы клетки. Распространенным типом остаточных телец в организме человека являются липофусциновые гранулы - мембранные пузырьки диаметром 0.3-3 мкм, содержащие трудно-растворимьш коричневый эндогенный пигмент липофусцин. Под электронным микроскопом липофусциновые гранулы представляют собой структуры вариабельной формы, содержащие липидные капли, плотные гранулы и пластинки. В связи с их накоплением в некоторых клетках (нейронах, кардиомиоцитах) при старении, липофусцин рассматривают как "пигмент старения" или "изнашивания".

Секреция лизосомальных ферментов за пределы клетки осуществляется у остеокластов - клеток, разрушающих костную ткань, а также фагоцитов (нейтрофилов и макрофагов) при внеклеточном переваривании различных объектов. Избыточная секреция этих ферментов может приводить к повреждениям окружающих тканей.

Роль гетерофагии в нормальной деятельности клеток и значение ее нарушений. Гетерофагия играет очень важную роль в функции клеток всех тканей и органов. Дефицит тех или иных лизо-сомальных ферментов (обычно обусловленный наследственными аномалиями) может приводить к развитию ряда заболеваний, вызванных накоплением в клетках непереваренных веществ (чаще всего гликогена, гликолипидов, гликозаминогликанов), которые нарушают их функцию (болезни накопления). При наиболее распространенных заболеваниях, относящихся к этой группе, повреждаются нейроны, макрофаги, фибро-бласты и остеобласты, что клинически проявляется разнообразными по тяжести нарушениями строения и функции скелета, нервной системы, печени, селезенки.

В почке в результате гетерофагии клетки захватывают белки из просвета канальцев и расщепляют их до аминокислот, которые далее возвращаются в кровь. Гетерофагия в клетках щитовидной железы (ти-роцитах) обеспечивает отщепление йодсодержащих гормонов от белковой матрицы и последующее всасывание их в кровь. Нарушение процесса гетерофагии в указанных клетках вызывает тяжелые расстройства функции этих органов.

Особое значение Гетерофагия имеет для клеток , осуществляющих защитную функцию, в основе деятельности которых лежит поглощение извне и переваривание частиц или веществ. Так, фагоциты (макрофаги и нейтрофильные лейкоциты) захватывают и переваривают микроорганизмы, попадающие в ткани макроорганизма или на их поверхность (например, эпителия слизистых оболочек). При отсутствии или недостаточной активности лизосомальных ферментов, разрушающих микробы (например, при ряде генетически обусловленных нарушений), эти клетки неспособны эффективно осуществлять защитные функции, что приводит к развитию тяжелых хронических воспалительных заболеваний.

Наиболее патогенные микроорганизмы ускользают от повреждающего действия фагоцитов, осуществляя это различным образом. Так, одни (например, возбудитель проказы) обладают устойчивостью к действию лизосомальных ферментов; другие микробы (например, возбудитель туберкулеза) способны подавлять процесс слияния фагосом с ли-зосомами, некоторые могут ускользать от разрушения, разрывая мембраны фагосом или лизосом.

Роль аутофагии в нормальной деятельности клеток и значение ее нарушений. Аутофагия обеспечивает постоянное обновление ("омоложение") клеточных структур благодаря перевариванию участков цитоплазмы, митохондрий, скоплений рибосом, фрагментов мембраны (убыль которых компенсируется их новообразованием). Этот процесс обновления в клетке тонко отрегулирован, причем каждый ее компо-

нент имеет определенную продолжительность жизни. Так, в нейронах пожилого человека, которые функционировали на протяжении многих десятилетий, большинство органелл не старше 1 мес. В клетках печени (гепатоцитах) большая часть цитоплазмы разрушается менее, чем за 1 нед. В некоторых случаях аутофагия может служить реакцией клетки на недостаточное питание. Частным случаем аутофагии является крино-фагия (от греч. krinein - отделяю, секретирую) - лизосомальное разрушение избытка невыведенного секрета в железистых клетках.ВЗАИМООТНОШЕНИЯ КЛЕТКИ С ВНЕШНЕЙ СРЕДОЙ. ЭКЗОЦИТОЗ И ЭНДОЦИТОЗ: ВИДЫ И МЕХАНИЗМЫ.

Гликокаликс (поверхностный слой животных клеток) выполняет прежде всего функцию непосредственной связи клеток животных с внешней средой, со всеми окружающими ее веществами.

Плазматическая мембрана образует барьер, отграничивающий внутреннее содержимое клетки от внешней среды.

На поверхности микроворсинок происходит интенсивное переваривание и всасывание переваренной пищи.
1)Эндоцитоз - транспорт макромолекул, их комплексов и частиц внутрь клетки. При эндоцитозе определенный участок плазмалеммы захватывает, как бы обволакивает внеклеточный материал, заключая его в мембранную вакуоль, возникшую за счет впячивания мембраны. В дальнейшем такая вакуоль, соединяя с лизосомой , ферменты которой расщепляют макромолекулы до мономеров.
Эндоцитоз разделяют на фагоцитоз (захват и поглощение твердых частиц) и пиноцитоз (поглощение жидкости). Путем эндоцитоза осуществляется питание гетеротрофных протистов, защитные реакции организмов (лейкоциты поглощают чужеродные частицы) и др.
2)Экзоцитоз (экзо - наружу), благодаря нему, клетка выводит внутриклеточные продукты или непереваренные остатки, заключенные в вакуоли, или пузырьки. Пузырек подходит к цитоплазматической мембране, сливается с ней, а его содержимое выделяется в окружающую среду. Так выделяются пищеварительные ферменты, гормоны, гемицеллюлоза и др.

Синтез белка

Важнейшие функции организма: обмен веществ, развитие, рост, движение – осуществляются биохимическими реакциями с участием белков.
Поэтому в клетках непрерывно синтезируются белки: белки-ферменты, белки- гормоны, сократительные белки, защитные белки.

Первичная структура белка (порядок расположения аминокислот в белке) закодирована в молекулах ДНК. Каждый триплет (группа из трех соседних нуклеотидов) кодирует на нити ДНК одну определенную аминокислоту из двадцати.

Последовательность триплетов на нити ДНК представляет собой генетический код.

Зная последовательность триплетов на нити ДНК, то есть генетический код, можно установить последовательность соединения аминокислот в белке.

К настоящему времени расшифрованы триплеты для всех двадцати аминокислот.
Например

Аминокислоту лизин кодирует на нити ДНК триплет ТТТ.

Аминокислоту триптофан кодирует триплет АЦЦ и т.д.

В одной молекуле ДНК может быть закодированы несколько разных белков. Участок ДНК, на котором закодирован белок, называют геном.

Участки ДНК отделяются друг от друга специальными триплетами, которые являются знаками препинания. Они означают начало и окончание синтеза белка.

Поскольку ДНК,в которой хранится генетическая информация о белке не принимает непосредственного участия в синтезе белка, содержится в ядре, а синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах, существует посредник- иРНК. иРНК считывает генетическую информацию о белке с участка ДНК и передает эту информацию с нити ДНК на рибосому. иРНК синтезируется на участке ДНК по принципу комплементарности.
Напротив азотистого основания аденин (А) на нити ДНК располагается урацил
(У) на нити иРНК, напротив азотистого основания тимин (Т) на нити ДНК располагается аденин (А) на иРНК, напротив азотистого основания гуанин (Г) на нити ДНК располагается цитазин (Ц).

Процесс считывания иРНК генетической информации о белке с участка ДНК называется транскрипцией. Этот процесс протекает как матричный синтез, так как одна из нитей ДНК является матрицей.

Синтез белка происходит на рибосомах. На нити иРНК располагается обычно группа рибосом. Такую группу рибосом называют полисомой.

Рибосомы продвигаются на нити иРНК от триплета к триплету.
Каждый триплет на нити иРНК кодирует одну определенную аминокислоту из двадцати аминокислот.

Транспортные РНК присоединяют определенные аминокислоты (каждая тРНК присоединяет одну определенную аминокислоту) и приносит их к рибосомам.

При этом антикодон каждой тРНК должен быть комплементарен одному из триплетов (кодонов) на иРНК.
Например

Антикодон АГЦ на тРНК должен быть комплементарен кодону УГЦ на нити иРНК. рРНК вместе с белками –ферментами учавствует в соединении аминокислот друг с другом, в результате чего на рибосомах синтезируется определенный белок.

Этот процесс называется трансляцией.

Достигнув конечного участка на нити иРНК, рибосомы отделяются от нити РНК. Отсинтезированная молекула белка имеет первичную структуру. Затем она приобретает вторичную, третичную и четвертичную структуры.

В синтезе белка принимают участие большое кол-во ферментов. На синтез белка расходуется энергия АТФ.

Белок затем поступает в каналы эндоплазматической сети, в котором транспортируется к определенным участкам клетки.

C возникновением компартментов эукариотическая клетка получает не только очевидные преимущества, но и ряд проблем. Одной из них является сортировка и доставка нужных соединений в нужные органеллы. Прежде всего, это касается белков. Судьба синтезированных белков различна и зависит от мест их последующего функционирования. Существуют два магистральных пути транспорта белков, которые начинаются в разных местах цитоплазмы. Рис. 1.2.

Первая транспортная ветвь работает с белками, которые предназначены для пластид, митохондрий, ядра и пероксисом – то есть для всех компартментов клетки, кроме органелл эндомембранной системы. Синтез этих белков происходит на свободных рибосомах цитозоля. Белки, предназначенные для транспорта, содержат сигналы сортировки, направляющие их в соответствующие органеллы. Подобными сигналами обычно служат один или несколько участков белка, которые называют сигнальными, или лидерными пептидами. В мембране органеллы находится специальный белкок-транслокатор, который «узнает» сигнальный пептид. Молекула транспортируемого белка должна развернуться, чтобы подобно нитке развернувшегося клубка «продеться» через «игольное ушко» белка-транслокатора. В таблице 1.1. представлены некоторые характеристики различных сигналов сортироваки. Этот путь транспорта белков иогда называют цитозольным . Следует отметить, что большинство белков, ситезируемых на свободных рибосомах цитозоля не имеют сигналов сортировки и остаются в цитозоле в качестве постоянных компонентов.

Другая транспортная ветвь используется для секретируемых белков, а также для белков, предназначенных для органелл эндомембранной системы и плазматической мембраны. Синтез этих белков также начинается на рибосомах цитозоля, но после инициации трансляции рибосомы прикрепляются к мембране ЭР, при этом формируется шероховатый ЭР. Образующиеся белки переносятся в ЭР котрансляционно. Это означает, что сразу после синтеза очередного участка полипептидной цепи он пересекает мембрану ЭР. После синтеза некоторые из белков попадают в просвет ЭР, другие остаются закрепленными в мембране и становятся трансмембранными белками ЭР. Эту транспортную ветвь часто называют секреторным путем клетки.

Таблица 1.1. Сигнальные последовательности для транспорта белков в растительной клетке.

Целевая органелла	Сигнальная последовательность	Характеристика
Хлоропласты: строма	N-концевой лидерный пептид («стромальный»)	Последовательность из 40-50 аминокислот
Хлоропласты: люмен и мембраны тилакоидов	Два последовательных N-концевых лидерных пептида	Первый пептид -«стромальный», второй – «люменальный»
Митохондрии: матрикс	N-концевой пресиквенс	Формирует положительно заряженную амфипатическую α-петлю.
Митохондрии: внутренняя мембрана, межмембранное пространство	Два последовательных N-концевых пресиквенса	Первый пресиквенс - как для белков матрикса, второй состоит из остатков гидрофобных аминокислот
Пероксисомы	Сигналы пероксисомальной локализации PTS1 и PTS2	PTS1 – С-концевой трипептид – Ser-Lys-Leu PTS2 локализован на N-конце.
Ядро	Сигналы ядерной локализации NLS. Не отщепляются после переноса белка в ядро	NLS типа 1: Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys. NLS типа 2: две последовательности, разделенные спейсером NLS типа 3: Lys-Ile-Pro-Ile-Lys
Сигнальный пептид секреторного пути	N-концевой лидерный пептид	10-15 остатков гидрофобных аминокислот, формирующих α-спираль.
Эндоплазматический ретикулум	Сигнал локализации в ЭР	С-концевой тетрапептид KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu)
Вакуоль.	Сигналы локализации в вакуолях NTPP, CTPP, внутрибелковый сигнал.	NTPP - N-концевой сигнал: Asn-Pro-lle-Arg CTPP – С-концевой сигнал.

Две ветви транспорта различаются по схеме транспортировки. Пути цитозольного транспорта белков параллельны, то есть белки из цитозоля сразу направляется в нужную органеллу. Обычно проходит не больше одной - двух минут с момента высвобождения белка в цитозоль до поступления его в органеллу.

Транспорт белков по секреторному пути происходит последовательно – от органеллы к органелле. До достижения конечного пункта белок может побывать в нескольких органеллах (ЭР, разные отделы АГ). Путь от мембраны ЭР до места назначения может занять десятки, если не сотни минут. В процессе переноса белки могут претерпевать значительные модификации (прежде всего в АГ). На заключительных этапах транспорт может происходить параллельно - в вакуоль, периплазмитическое пространство или в плазмалемму.

И, наконец, два пути транспорта белков различаются по механизму переноса молекул. Для цитозольного пути возможен только мономолекулярный механизм транспорта белков, при котором каждая молекула белка индивидуально пересекает мембрану через соответствующий транслокатор. Для секреторного пути характерен везикулярный механизм транспорта белковых молекул, который опосредован транспортными пузырьками (везикулами). Везикулы отшнуровываются от одного компартмента, при этом происходит захват определенных молекул из его полости. Затем везикулы сливаются с другим компартментом, доставляя в него свое содержимое. При везикулярном транспорте белки не пересекают никаких мембран, транспорт может происходить только между топологически эквивалентными компартментами. Везикулярный механизм транспорта избирательно контролируется с помощью специальных белков, выполняющих функции сигналов сортировки. В транспортный пузырек белок попадает, если его сигнал сортировки связывается с рецептором на мембране везикулы. В настоящее время некоторые сигналы сортировки в составе белков известны, тогда как большинство комплементарных им мембранных рецепторов - нет.

1.2. Растительная клетка – результат двойного симбиоза.

Стратегия существования высших растений обусловлена прежде всего двумя их главными свойствами – фототрофным типом питания и отсутствием активной подвижности. Эти два свойства наложили отпечаток на все уровни организации растительного организма, вплоть до клеточного.

Помимо общих для всех эукариотических клеток признаков, клетки растений обладают рядом особенностей. Главные из них:

наличие пластид; наличие вакуолей; наличие жесткой клеточной стенки.

Схема строения типичной растительной клетки представлена на рис. 1.3.

Присутствие пластид связано, прежде всего, с фототрофным типом питания растений. Пластиды, как и митохондрии, имеют собственный геном. Таким образом, еще одной особенностью растительной клетки является то, что она совмещает в себе три относительно автономные генетические системы: ядерную (хромосомную), митохондриальную и пластидную. Наличие трех геномов является следствием симбиотического происхождения растительных клеток. При этом растительная клетка, в отличие от других эукариотических клеток, образовалась как минимум из трех исходно самостоятельных форм:

1) «хозяйского» организма, генетический аппарат которого переместился в ядро;

2) гетеротрофной бактерии (похожей на родоспириллу), послужившей предшественницей митохондрии;

3) древней бактерии с оксигенным фотосинтезом (похожей на цианобактерию синехоцистис), ставшей родоначальницей пластид.

Длительная коэволюция симбионтов привела к перераспределению функций между ними и их генетическими системами, при этом многие гены митохондриальной и пластидной ДНК были перемещены в ядро.

Обмен веществ — важнейшее свойство живых организмов. Совокупность реакций обмена веществ, протекающих в организме, называется метаболизмом . Метаболизм состоит из реакций ассимиляции (пластического обмена, анаболизма) и реакций диссимиляции (энергетического обмена, катаболизма). Ассимиляция — совокупность реакций биосинтеза, протекающих в клетке, диссимиляция — совокупность реакций распада и окисления высокомолекулярных веществ, идущих с выделением энергии. Эти группы реакций взаимосвязаны: реакции биосинтеза невозможны без энергии, которая выделяется в реакциях энергетического обмена, реакции диссимиляции не идут без ферментов, образующихся в реакциях пластического обмена.

По типу обмена веществ организмы подразделяются на две группы: автотрофы и гетеротрофы. Автотрофы — организмы, способные синтезировать органические вещества из неорганических и использующие для этого синтеза или солнечную энергию, или энергию, выделяющуюся при окислении неорганических веществ. Гетеротрофы — организмы, использующие для своей жизнедеятельности органические вещества, синтезированные другими организмами. В качестве источника углерода автотрофы используют неорганические вещества (СО 2), а гетеротрофы — экзогенные органические. Источники энергии: у автотрофов — энергия солнечного света (фотоавтотрофы ) или энергия, выделяющаяся при окислении неорганических соединений (хемоавтотрофы ), у гетеротрофов — энергия окисления органических веществ (хемогетеротрофы ).

Большинство живых организмов относится или к фотоавтотрофам (растения), или к хемогетеротрофам (грибы, животные). Если организмы, в зависимости от условий, ведут себя как авто- либо как гетеротрофы, то их называют миксотрофами (эвглена зеленая).

Биосинтез белков

Биосинтез белков является важнейшим процессом анаболизма. Все признаки, свойства и функции клеток и организмов определяются в конечном итоге белками. Белки недолговечны, время их существования ограничено. В каждой клетке постоянно синтезируются тысячи различных белковых молекул. В начале 50-х гг. ХХ в. Ф. Крик сформулировал центральную догму молекулярной биологии: ДНК → РНК → белок. Согласно этой догме способность клетки синтезировать определенные белки закреплена наследственно, информация о последовательности аминокислот в белковой молекуле закодирована в виде последовательности нуклеотидов ДНК. Участок ДНК, несущий информацию о первичной структуре конкретного белка, называется геном . Гены не только хранят информацию о последовательности аминокислот в полипептидной цепочке, но и кодируют некоторые виды РНК: рРНК, входящие в состав рибосом, и тРНК, отвечающие за транспорт аминокислот. В процессе биосинтеза белка выделяют два основных этапа: транскрипция — синтез РНК на матрице ДНК (гена) — и трансляция — синтез полипептидной цепи.

Генетический код и его свойства

Генетический код — система записи информации о последовательности аминокислот в полипептиде последовательностью нуклеотидов ДНК или РНК. В настоящее время эта система записи считается расшифрованной.

Свойства генетического кода:

1. триплетность: каждая аминокислота кодируется сочетанием из трех нуклеотидов (триплетом, кодоном);
2. однозначность (специфичность): триплет соответствует только одной аминокислоте;
3. вырожденность (избыточность): аминокислоты могут кодироваться несколькими (до шести) кодонами;
4. универсальность: система кодирования аминокислот одинакова у всех организмов Земли;
5. неперекрываемость: последовательность нуклеотидов имеет рамку считывания по 3 нуклеотида, один и тот же нуклеотид не может быть в составе двух триплетов;
6. из 64 кодовых триплетов 61 — кодирующие, кодируют аминокислоты, а 3 — бессмысленные (в РНК — УАА, УГА, УАГ), не кодируют аминокислоты. Они называются кодонами-терминаторами , поскольку блокируют синтез полипептида во время трансляции. Кроме того, есть кодон-инициатор (в РНК — АУГ), с которого трансляция начинается.

Таблица генетического кода

Первое основание	Второе основание				Третье основание
	У(А)	Ц(Г)	А(Т)	Г(Ц)
У(А)	Фен Фен Лей Лей	Сер Сер Сер Сер	Тир Тир — —	Цис Цис — Три	У(А) Ц(Г) А(Т) Г(Ц)
Ц(Г)	Лей Лей Лей Лей	Про Про Про Про	Гис Гис Глн Глн	Арг Арг Арг Арг	У(А) Ц(Г) А(Т) Г(Ц)
А(Т)	Иле Иле Иле Мет	Тре Тре Тре Тре	Асн Асн Лиз Лиз	Сер Сер Арг Арг	У(А) Ц(Г) А(Т) Г(Ц)
Г(Ц)	Вал Вал Вал Вал	Ала Ала Ала Ала	Асп Асп Глу Глу	Гли Гли Гли Гли	У(А) Ц(Г) А(Т) Г(Ц)

* Первый нуклеотид в триплете — один из четырех левого вертикального ряда, второй — один из верхнего горизонтального ряда, третий — из правого вертикального.

Реакции матричного синтеза

Это особая категория химических реакций, происходящих в клетках живых организмов. Во время этих реакций происходит синтез полимерных молекул по плану, заложенному в структуре других полимерных молекул-матриц. На одной матрице может быть синтезировано неограниченное количество молекул-копий. К этой категории реакций относятся репликация, транскрипция, трансляция и обратная транскрипция.

Ген — участок молекулы ДНК, кодирующий первичную последовательность аминокислот в полипептиде или последовательность нуклеотидов в молекулах транспортных и рибосомных РНК. ДНК одной хромосомы может содержать несколько тысяч генов, которые располагаются в линейном порядке. Место гена в определенном участке хромосомы называется локусом . Особенностями строения гена эукариот являются: 1) наличие достаточно большого количества регуляторных блоков, 2) мозаичность (чередование кодирующих участков с некодирующими). Экзоны (Э) — участки гена, несущие информацию о строении полипептида. Интроны (И) — участки гена, не несущие информацию о строении полипептида. Число экзонов и интронов различных генов разное; экзоны чередуются с интронами, общая длина последних может превышать длину экзонов в два и более раз. Перед первым экзоном и после последнего экзона находятся нуклеотидные последовательности, называемые соответственно лидерной (ЛП) и трейлерной последовательностью (ТП). Лидерная и трейлерная последовательности, экзоны и интроны образуют единицу транскрипции. Промотор (П) — участок гена, к которому присоединяется фермент РНК-полимераза, представляет собой особое сочетание нуклеотидов. Перед единицей транскрипции, после нее, иногда в интронах находятся регуляторные элементы (РЭ), к которым относятся энхансеры и сайленсеры . Энхансеры ускоряют транскрипцию, сайленсеры тормозят ее.

Транскрипция — синтез РНК на матрице ДНК. Осуществляется ферментом РНК-полимеразой.

РНК-полимераза может присоединиться только к промотору, который находится на 3"-конце матричной цепи ДНК, и двигаться только от 3"- к 5"-концу этой матричной цепи ДНК. Синтез РНК происходит на одной из двух цепочек ДНК в соответствии с принципами комплементарности и антипараллельности. Строительным материалом и источником энергии для транскрипции являются рибонуклеозидтрифосфаты (АТФ, УТФ, ГТФ, ЦТФ).

В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК (про-иРНК), которая проходит стадию созревания или процессинга. Процессинг включает в себя: 1) КЭПирование 5"-конца, 2) полиаденилирование 3"-конца (присоединение нескольких десятков адениловых нуклеотидов), 3) сплайсинг (вырезание интронов и сшивание экзонов). В зрелой иРНК выделяют КЭП, транслируемую область (сшитые в одно целое экзоны), нетранслируемые области (НТО) и полиадениловый «хвост».

Транслируемая область начинается кодоном-инициатором, заканчивается кодонами-терминаторами. НТО содержат информацию, определяющую поведение РНК в клетке: срок «жизни», активность, локализацию.

Транскрипция и процессинг происходят в клеточном ядре. Зрелая иРНК приобретает определенную пространственную конформацию, окружается белками и в таком виде через ядерные поры транспортируется к рибосомам; иРНК эукариот, как правило, моноцистронны (кодируют только одну полипептидную цепь).

Трансляция

Трансляция — синтез полипептидной цепи на матрице иРНК.

Органоиды, обеспечивающие трансляцию, — рибосомы. У эукариот рибосомы находятся в некоторых органоидах — митохондриях и пластидах (70S-рибосомы), в свободном виде в цитоплазме (80S-рибосомы) и на мембранах эндоплазматической сети (80S-рибосомы). Таким образом, синтез белковых молекул может происходить в цитоплазме, на шероховатой эндоплазматической сети, в митохондриях и пластидах. В цитоплазме синтезируются белки для собственных нужд клетки; белки, синтезируемые на ЭПС, транспортируются по ее каналам в комплекс Гольджи и выводятся из клетки. В рибосоме выделяют малую и большую субъединицы. Малая субъединица рибосомы отвечает за генетические, декодирующие функции; большая — за биохимические, ферментативные.

В малой субъединице рибосомы расположен функциональный центр (ФЦР) с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильным (А-участок). В ФЦР может находиться шесть нуклеотидов иРНК, три — в пептидильном и три — в аминоацильном участках.

Для транспорта аминокислот к рибосомам используются транспортные РНК, тРНК (лекция №4). Длина тРНК от 75 до 95 нуклеотидных остатков. Они имеют третичную структуру, по форме напоминающую лист клевера. В тРНК различают антикодоновую петлю и акцепторный участок. В антикодоновой петле РНК имеется антикодон, комплементарный кодовому триплету определенной аминокислоты, а акцепторный участок на 3"-конце способен с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы присоединять именно эту аминокислоту (с затратой АТФ). Таким образом, у каждой аминокислоты есть свои тРНК и свои ферменты, присоединяющие аминокислоту к тРНК.

Двадцать видов аминокислот кодируются 61 кодоном, теоретически может быть 61 вид тРНК с соответствующими антикодонами. Но кодируемых аминокислот всего 20 видов, значит, у одной аминокислоты может быть несколько тРНК. Установлено существование нескольких тРНК, способных связываться с одним и тем же кодоном (последний нуклеотид в антикодоне тРНК не всегда важен), поэтому в клетке обнаружено всего около 40 различных тРНК.

Синтез белка начинается с того момента, когда к 5"-концу иРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит метиониновая тРНК (транспортирующая аминокислоту метионин). Следует отметить, что любая полипептидная цепь на N-конце сначала имеет метионин, который в дальнейшем чаще всего отщепляется. Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислот.

Затем происходит присоединение большой субъединицы рибосомы, и в А-участок поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно спаривается с кодоном иРНК, находящимся в А-участке.

Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.

Как только образовалась пептидная связь, метиониновая тРНК отсоединяется от метионина, а рибосома передвигается на следующий кодовый триплет иРНК, который оказывается в А-участке рибосомы, а метиониновая тРНК выталкивается в цитоплазму. На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется пептидная связь между второй и третьей аминокислотами.

Трансляция идет до тех пор, пока в А-участок не попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения. Полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субъединиц рибосомы.

Скорость передвижения рибосомы по иРНК — 5-6 триплетов в секунду, на синтез белковой молекулы, состоящей из сотен аминокислотных остатков, клетке требуется несколько минут. Первым белком, синтезированным искусственно, был инсулин, состоящий из 51 аминокислотного остатка. Потребовалось провести 5000 операций, в работе в течение трех лет принимали участие 10 человек.

В трансляции можно выделить три стадии: а) инициации (образование иницаторного комплекса), б) элонгации (непосредственно «конвейер», соединение аминокислот друг с другом), в) терминации (образование терминирующего комплекса).

«Механизмы» сборки полинуклеотидных и полипептидных цепочек у прокариот и эукариот не различаются. Но в связи с тем, что гены прокариот не имеют экзонов и интронов (исключение — гены архебактерий), располагаются группами, и на эту группу генов приходится один промотор, появляются следующие особенности транскрипции и трансляции у прокариот.

1. В результате транскрипции образуется полицистронная иРНК, кодирующая несколько белков, совместно обеспечивающих определенную группу реакций.
2. иРНК имеет несколько центров инициации трансляции, терминации трансляции и НТО.
3. Не происходят КЭПирование, полиаденилирование и сплайсинг иРНК.
4. Трансляция начинается еще до завершения транскрипции; эти процессы не разделены во времени и пространстве, как это имеет место у эукариот.

1 — ДНК; 2 — РНК-полимераза; 3 — Нуклеозидтрифосфаты ГТФ, ЦТФ, АТФ, УТФ.

Можно добавить, что срок «жизни» прокариотических иРНК — несколько минут (у эукариот — часы и даже сутки).

Перейти к лекции №9 « Строение прокариотической клетки. Вирусы»

Перейти к лекции №11 « Понятие об обмене веществ. Биосинтез белков»

Контуры клетки, даже на светооптическом уровне, не представляются ровными и гладкими, а электронная микроскопия позволила обнаружить и описать в клетке различные структуры, которые отражают характер ее функциональной специализации. Различают следующие структуры:

1. Микроворсинки – выпячивание цитоплазмы, покрытые плазмолеммой. Цитоскелет микроворсинки сформирован пучком актиновых микрофиламент, которые вплетаются в терминальную сеть апикальной части клеток (рис. 5). Единичные микроворсинки на светооптическом уровне не видны. При наличии значительного их числа (до 2000-3000) в апикальной части клетки уже при световой микроскопии различают “ щеточную каемку”.

2. Реснички – располагаются в апикальной зоне клетки и имеют две части (рис. 6) : а) наружную - аксонему

б) внутреннюю – безальное тельце

Аксонема состоит из комплекса микротрубочек (9 + 1 пары) и связанных с ними белков. Микротрубочки образованы белком тубулином, а ручки – белком динеином – эти белки в совокупности формируют тубулин-динеиновый хемомеханический преобразователь.

Базальное тельце состоит из 9 триплетов микротрубочек, расположенных у основания реснички и служит матрицей при организации аксонемы.

3. Базальный лабиринт – это глубокие инвагинации базальной плазмолеммы с лежащими между ними митохондриями. Это механизм активного всасывания воды, а так же ионов против градиента концентрации.

1. Транспорт низкомолекулярных соединений осуществляется тремя способами:

1. Простая диффузия

2. Облегченная диффузия

Активный транспорт

Простая диффузия – низкомолекулярные гидрофобные органические соединения (жирные кислоты, мочевина) и нейтральные молекулы (Н О, СО, О). С увеличением разности концентраций между отсеками, разделенными мембраной, растет и скорость диффузии.

Облегченная диффузия – вещество идет через мембрану также по направлению градиента концентрации, но с помощью транспортного белка – транслоказы. Это интегральные белки, обладающие специфичностью в отношении переносимых веществ. Это, например, анионные каналы (эритроцит), К - каналы (плазмолемма возбужденных клеток) и Са - каналы (саркоплазматический ретикулум). Транслоказа для Н О – это аквапорин.

Механизм действия транслоказы:

1. Наличие открытого гидрофильного канала для веществ определенного размера и заряда.

2. Канал открывается только при связывании специфического лиганда.

3. Канала нет как такового, а сама молекула транслоказы, связав лиганд, поворачивается в плоскости мембраны на 180 .

Активный транспорт – это транспорт с помощью такого же транспортного белка (транслоказы), но против градиента концентрации. Это перемещение требует затрат энергии.

2. Транспорт через мембраны высокомолекулярных соединений

Переход частиц через плазмолемму происходит всегда в составе мембранного пузырька: 1. Эндоцитоз : а. пиноцитоз, б. фагоцитоз, в. эндоцитоз, опосредованный рецепторами.

Экзоцитоз: а. секреция, б. экскреция, в. рекреция – это перенос твердых веществ через клетку, здесь сочетается фагоцитоз и экскреция.